Bioquímica/Cinética enzimática: diferenças entre revisões

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::[E]<sub>t</sub> = [E]<sub>l</sub> + [ES]
 
===Tratamento matemático e gráfico da equação de Michaelis-Menten===
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Embora o gráfico obtido directamente da equação de Michaelis-Menten seja de interpretação relativamente simples, existem tratamentos matemáticos que simplificam a representação gráfica da equação e permitem a obtenção rápida de parâmetros cinéticos.
 
O tratamento mais conhecido e porventura mais utilizado é o de '''Lineweaver-Burk'''. A equação de Michaelis-Menten pode ser transformada numa equação da recta, do tipo y=ax+b:
 
::<math>V_o=\frac{V_max [S]} {K_M + [S]}\Leftrightarrow \frac{1}{V_o}=\frac{K_M + [S]}{V_max [S]} \Leftrightarrow \frac{1}{V_o}= \frac{K_M}{V_max [S]} + \frac{[S]}{V_max [S]} \Leftrightarrow \frac{1}{V_o}=\frac{K_M}{V_max [S]} + \frac{1}{V_max}</math>
 
[[Image:Lineweaver-Burke plot.PNG|thumb|250px|Gráfico de Lineweaver-Burk.]]
Esta última forma da equação de Michaelis-Menten é conhecida como '''equação de Lineweaver-Burk'''. Um gráfico de <math>\frac{1}{V_o}</math> (y) em função de <math>\frac{1}{[S]}</math> (x) é uma recta de declive igual a <math>\frac{K_M}{V_max}</math> (a), que intercepta o eixo das coordenadas na origem no ponto <math>\frac{1}{V_max}</math> (b), interceptando também o eixo das abcissas no ponto <math>\frac{-1}{K_M}</math>. Este gráfico é também chamado '''duplo recíproco''' pois trata-se de uma representação gráfica do recíproco de ambos os parâmetros V<sub>o</sub> e [S].
 
Este tipo de tratamento matemático permite uma determinação mais precisa de V<sub>max</sub>, um parâmetro que só se obtém por aproximação num gráfico de Michaelis-Menten.
 
Outra vantagem na utilização da equação de Lineweaver-Burk é visível em estudos de inibição enzimática, sendo relativamente simples de detectar e distinguir entre diferentes tipos de inibição: ao usar diferentes concentrações de inibidores, e consoante o tipo de inibição efectuada, o gráfico de Lineweaver-Burk muda de uma forma bem estudada, como será mais claro no capítulo sobre inibição enzimática.
 
[[Categoria:Bioquímica|Cinetica enzimatica]]
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